세포막 정보전달 경로에서 수용체에 전달된 정보를 세포내로 전달하는데 조절 단백질로 알려진 GTP 결합단백질을 소외 뇌조직으로부터 정제하고 그 분자량등을 관찰하였다. 분쇄한 소의 노조직으로부터 세포막을 분리 해내고 1% cholate를 이용하여 세포막 단백질을 얻었으며 DEAE-Sephacel column chromatography를 시행하였다. 여기서 얻은 GTP 결합단백질은 다시 Ultrogel AcA 34 column chromatography, heptyla-mine-Sepharose column chromatography 순으로 실시하여 GTPrs와 결합하는 단백질 분획을 모았고 활성도와 일치하는 분획을 얻었다. 전기영동으로 관찰한 결과 Goa가 분자량 39,000 dalton, GB가 36,000 dalton인 band를 확인하였고 나머지 다른 단백질도 함께 관찰되어 heptylamine-Sepha-rose 분획을 다시 DEAE-Sephacel column에 적용하여 순수한 band를 구하였다. GTP 결합단백질의 활성화는 GTP가 결합될 때 a부분과 결합하고 Br는 떨어져 나간다. 그러므로 heptylamine-Sepharose column분획의 활성도에서 Goa의 band 분획과 곡선의 활성도가 일치하고 B는 곡선이 하향하는 분획에서 전기영동상에 관찰되었다.

GTP binding protein (G-protein) associated with membrane and involved in signal transduction was isolated from bovine brain, and molecular weight of G protein was observed. As the results, cell membranes were homogenized from bovine brain tissues and proteins of membrane were gained using 1% cholate, and progressed the chromatography. The purification process was performed by step, DEAE-Sephacel, Ulttrogel AcA 34 and heptylamine-Sepharose column chromatography. The chromatographic fractions were confirmed by GTP binding assay and SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. Molecular weight of Goa was revealed 39,000 dalton and GB 36,000 dalton. One more step of heptylamine-Sepharose was enforced to purify the GTP binding protein. Finally I gained the GTP binding protein isolated subtype of Goa and GB.