효소촉매반응은 통상적으로 반응속도가 매우 빠르고 동시에 높은 선택성을 보여 주는 특정이 있다. 단순 효 소촉매 반응속도식을 보통 Michaelis-Menten식이라고 부른다. 효소의 활성을 간섭하는 화학물질을 저해제라고 하는데, 효소활성의 저해에는 가역적저해와 비가역적저해의 두 가지 형태로 나타난다. 만일 저해제가 수소결합과 같은 약한 결합으로 효소에 붙게 되면 이런 경우 효소저해는 가역적인 저해로 나타난다. 많은 효소 반응들은 그 반응으로부터 생성되는 생성물 자체에 의해서도 가역적 저해를 받게 된다. 생성물의 생성속도와 더불어 기질의 감소속도식은 비선형 미분방정식으로 나타 낼 수가 있다. 본 연구는 공학 분야의 학부교육을 목적으로 단순 효소반응속도식과 보다 더 복잡한 저해 효소반응속도식에 대한 수치해석의 결과를 보고 하고자 한다.

An enzyme-catalized reaction is usually characterized by a very large increase in the rate and high specificity. Kinetics of simple enzyme-catalized reactions are often referred to as Michelis-Menten kinetics. A chemical that interferes with an enzyme`s activity is called inhibitor. There are two types of enzyme inhibitions (viz. reversible and irreversible). If an inhibitor attaches to the enzyme with weak bonds, such as hydrogen bonds, the inhibition is usually reversible. Many enzyme reactions are also inhibited reversibly by their corresponding products. The rate of substrate disappearance together with the rate of product formation may be written by nonlinear differential equations. In the present study, numerical analyses of simple enzyme kinetics and inhibited enzyme kinetics are reported for the purpose of undergraduate education in engineering.