마늘의 alliinase를 ammonium sulfate 분획과 hydroxylapatite chromatography, concanavalin A-Sepharose affinity chromatography에 의해 정제하여, 23%의 회수율과 7.6배 정제도를 나타내었다(specific activity 116.6 units/㎎). SDS-polyacrylamide gel electrophoresis에서 단일 band를 나타내므로 순수한 aliinase로 추측되며 이 효소의 분자량은 42K로 추정된다. 기질로서 S-ethyl-L-cysteine sulfoxide를 사용한 이 효소의 V_(max)값은 2.27 μmonl/㎎.min이고 K_m은 10mM이다. 정제효소의 optimum pH는 6.5 phosphate buffer이며, 40℃에서 최대활성을 나타내었다. Activation energy value(E_*)는 4.6㎉/mole로 추정된다.