목적: 분만 진통 발현의 주된 기관인 양막 조직에 주로 함유되어 있을 것으로 추정되는 cytosolic phopholipase A2 [cPLA2]의 활성 및 단백 발현 정도를 측정하고, 활성의 변화가 분만 시 양막에서 프로스타글란딘 합성을 위한 arachidonic acid의 동원을 매개하는지를 검토하고, 동시에 정상 분만과 조산에서의 활성 및 발현에 차이가 있는지를 검토하여 분만에서의 cPLA2의 역할을 규명하고자 한다. 연구방법: 분만 직후 즉시 수집한 양막을 4군으로 나누어 사용하였다. 각 군을 임신 37주 이하의 조산 군과 38주 이상의 만삭 군으로 나누었으며, 또한 각 군을 분만 진통 유무에 따라 분류하였다. 양막 조직은 약 2 cm 간격으로 주변 부로부터 자른 다음 생리 식염수로 씻고 phospholipase 활성 측정 및 Western blotting을 위하여 -70℃에서 저장하여 사용하였다. 결과: 양막에 존재하는 cPLA2의 특성을 관찰한 결과 단백 용량 의존성으로 나타남으로 분명한 PLA2 활성임을 확인하였고 또 칼슘 의존성으로 아주 낮은 nanomole의 농도에서 최적의 활성을 보였다. 최적 pH에 의한 효과에서는 중성 pH에서 최대의 활성을 보였으며, 온도에 의한 효과에서는 37℃에서 가장 높은 활성을 보임으로 다시 한번 각 활성의 유래가 PLA2임을 확인하였다. 분만 과정 중에 양막에 존재하는 cPLA2의 작용 기전을 살펴보기 위하여 각 군에서 cPLA2의 활성을 측정한 결과, 만삭 군중 분만 진통이 없는 군에서 다른 세 군에 비하여 높은 활성을 보였으며, 다른 세 군에서는 낮은 활성을 보였다[p<0.01]. 그러나 조산 군중 진통이 있는 군에서 진통이 없는 군에 비하여 오히려 PLA2 활성이 유의성 있게 높았다[p<0.01]. 위에서 관찰한 각 군에서 PLA2 활성 차이가 발현되는 cPLA2 단백 용량 변화에 의한 것인지를 확인하기 위하여 Western blotting을 실시한 결과, PLA2 활성 검토에서 나타나는 결과와 일치하게 단백 용량도 만삭 군중 진통이 없는 군에서 가장 높았다. 결론: 분만 과정에서 관찰되는 PLA2 의 활성은 cPLA2에 의한 것임을 알 수 있었고 조산과 만삭에서 분명한 arachidonic acid 동원 기전에 차이가 있음을 시사하고 있다.

Objective: Cytosolic phospholipase A2 [cPLA2 exhibits preference for arachidonic acid in the sn-2 phospholipid, and it may play a role in agonist-stimulated signal transduction pathways involving prostaglandin synthesis. The purpose of this study was to examine the activity and expression of cPLA2, and to determine whether an increased cPLA2 mediated the arachidonic acid mobilization for prostaglandin synthesis in amnion at parturition. Methods: Amnion was collected immediately after delivery from four patients groups; preterm or term, either in or not in labor and stored at -70℃. Preterm was defined as ≤37 weeks of gestation and term as >37 completed weeks of gestation. Tissues were homogenized and centrifuged for 1 hour at 13,000rpm. The characterization of cPLA2 in amnion was tested. Results: The molecular mass was estimated to approximately 100 Kd on SDS-PAGE. The cPLA2 activity showed protein dose dependency. The maximum activity of cPLA2 was shown in a wide range of neutral pH and 37℃ in temperature. This cPLA2 activity also showed requirement of Ca at the nanomolar concentration. Furthermore, the cPLA2 activity in the term group with no labor was significantly higher than the other groups. In addition, the changes in the expression of cPLA2 protein correlated with the activities. Conclusion: The cPLA2 in amnion may be involved in the mobilization of arachidonic acid during the parturition. Taken together, the results suggest that the changes of cPLA2 between term and preterm groups show different mechanisms of arachidonic acid mobilization.