본 연구에서는 백서의 부신, 뇌간 그리고 시상하부에서 에피네프린의 합성효소인 phenylethanolamine N-methyltransferase(PNMT)의 물리화학적 성상, 효소동력학, 항원성 등을 비교 검토함으로써 백서 PNMT의 isozyme의 존재여부와 조직특이성을 조사하였다. 백서의 부신, 뇌간, 시상하부로부터 추출된 PNMT는 물리화학적 성상에 있어 조직 특이성이 관찰되었다. 부신과 시상하부의 PNMT는 물리화학적 성상이 유사한 반면 뇌간의 PNMT는 60℃에서 비교적 활성도 유지가 잘 되었으며 저농도(5mM) Tris조건에서도 50%이상의 활성이 측정되어 뇌간의 PNMT가 온도나 이온 변화에 대해 안정된 구조로 되어 있을 것으로 여겨졌다. PNMT의 기질에 대한 친화도 역시 각 조직간에 상당한 차이가 있었다. 기질친화도의 순서는 노르에피네프린의 경우 시상하부>뇌간>부신, S-adenosyl methionine의 경우 부신>시상하부>뇌간 순으로 나타났다. 따라서 백서 PNMT는 물리화학적 성상과 기질친화도가 다른 isozyme으로 구성되어 있으며 dominant isozyme에 의해 조직특이성이 결정될 가능성이 있었다. 그러나 anti-bovine PNMT IgG로 항원성을 살펴본 결과 각 조직간에 항원성의 차이는 없어 PNMT가 isozyme간에 항원성이 다를 정도의 구조적 차이는 없다고 여겨졌다. 이상의 결과들은 백서 PNMT가 단백질의 전체구조에는 변화가 없이 세부적인 구조의 변형으로 생기는 isozyme들로 구성되어 있어 결과적으로 조직특이성이 나타나며, 그 조절기전도 조직마다 다름을 시사하는 바라 여겨졌다.