Drosophila melanogaster에서 trypsin like protease Ultrogel AcA 44, Affi-red, Phenyl-sepharose 및 Hepharine agarose chromatography를 통하여 순수 분리하였다. 이 효소의 분자량은 150kDa이며, 소단위 분자량은 38kDa로서 4개의 소단위로 되어있는 것으로 추정된다. 효소 작용상의 특성을 알아보기 위해 여러 종류의 inhibitor와 반응시킨 결과, DIFP, PMSF, soybean trypsin Inhibitor, T LCK 등 대부분의 serine protease inhibitor에 의해 그 작용이 저해되었으며, 몇 종류의 petide 기질과 반응시켜 본 결과 lysine, arginine에 작용 특이성을 보임을 알 수 있었다. 이 효소를 항원으로하여 토끼로부터 항체를 얻은 뒤, Drosophila melanogaster의 λgtll cDNA expression library를 immune screening하여 positive clone을 얻었다. 이 clone은 256bp의 insert를 가지며, E. coli에서 발현시켜 얻은 β-galactosidase와의 fusion protein은 SDS-PAGE를 하여 wesern-blot analysis를 했을 때, 이 protease에 대한 항체에 의해 인지됨을 확인하였다.