흰쥐 태반으로부터 transamidinase를 정제한 후 화학변형의 방법을 이용하여 이 효소의 활성부위에 존재하는 아미노산 잔기를 확인하였다. Transamidinase는 sulfhydryl기와 특이하게 반응하는 N-ethylmaleimide, 5`-dithiobis(2-nitrobenzoate)에 의하여 빠르게 활성이 감소되었으며, N-ethylmaleimide에 의한 비활성 반응은 pseudo first-order kinetics로 나타났고 2차 반응속도 상수는 904M^(-1)·min^(-1) 이였으며 반응차수는 0.8이었다. N-ethylmaleimide에 의한 효소의 비활성은 가역반응으로 dithiothreitol에 의하여 활성이 회복되었으며, 기질인 L-arginine에 의하여 보호효과를 나타내었다. 이 효소는 serine과 특이하게 반응하는 diisopropylflurophosphate에 의해서도 비활성되었으며 이 때의 2차 반응속도 상수는 74M^(-l)·min^(-1), 반응차수는 1.1이었다. DFP에 의한 효소의 비활성은 기질인 L-arginine과 glycine에 의하여 모두 보호효과를 나타내었다. 이러한 결과로부터 cysteine과 serine 잔기가 각각 1개씩 이 효소의 활성에 관여할 것으로 추정된다.

We examined the chemical modification of the purified rat placenta transamidinase. The enzyme was inactivated by sulfhydryl group specific modification reagents such as NEM and DTNB. The enzyme was turned out to be inactivated by NEM rapidly and the reaction followed pseudo first-order kinetics. The second-order rate constant and reaction order with respect with NEM were 904M^(-1)·min^(-1) and 0.8, respectively. Inactivation by the NEM was restored to almost orginal activity by DTT and was protected by the L-arginine. The transamidiase was also inactivated by the DFP. The second-order rate constant and the reaction order with respect to DFP were 74 M^(-1)·min^(-1) and 1.1, respectively. L-arginine and glycine provided almost complete protection against inactivation by DFP. Such cumulative results suggest that cysteine and serine residues seems to be involved in enzyme activity.